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Person: Wigand, Petra (Autor) 
  
Titel: Proteine im Wein
  
Dokument:
1906.pdf (5.282 KB) PDF
Freie Schlagwörter (Deutsch): Wein, Proteine, Identifizierung
Freie Schlagwörter (Englisch): wine, proteins, identification
Quelle: Mainz : Univ.
Erscheinungsjahr:    2008
URN: urn:nbn:de:hebis:77-19068
  
Dokumentart:
Buch Buch
Weitere Angaben zur Dokumentart:    Dissertation
Sprache: Deutsch
Open Access: OpenAccess
Einrichtung: FB 10: Biologie
DDC-Sachgruppe:    Naturwissenschaften
ID: 1906  Universitätsbibliothek Mainz
Hinweis:
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Abstract: Untersucht wird die Proteinzusammensetzung verschiedener Weinsorten der Anbaugebiete Rheinhessen, Rheingau und Pfalz. Es erfolgt erstmalig die Identifizierung der Proteine eines Rotweins (Portugieser 2005 aus der Pfalz). Hierzu werden die Proteine mittels Dialyse und Gefriertrocknung konzentriert, auf einer SDS-PAGE aufgetrennt und mittels ESI-Q-TOF-Massenspektrometrie identifiziert. Von den identifizierten Proteinen des Rotweins stammen zwölf aus der Weinbeere und sechs werden im Laufe der Weinbereitung durch die Hefe ein-gebracht. Der Großteil der über die Weinbeere in den Wein gelangten Proteine ist der Gruppe der Pathogenese bezogenen Proteine zuzuordnen.
Ein Vergleich der
Proteinzusammensetzung verschiedener Rotweine, Weißweine und Rosé-weine zeigt, dass ein gemeinsames Proteinspektrum in allen Weinsorten enthalten ist, es je-doch auch Unterschiede hinsichtlich der Proteinzusammensetzung und Konzentration der ein-zelnen Proteine zwischen den Rebsorten, insbesondere roten und weißen, gibt.
In Portugieser Rotwein des Jahrgangs 2005 aus der Pfalz sowie in Dornfelder Rotwein der Jahrgänge 2002, 2003, 2004 und 2005 kann das als Allergen beschriebene Lipid Transfer Pro-tein (Isoform 4) nachgewiesen werden. In den untersuchten Weißweinsorten Riesling, Sau-vignon Blanc, Morio Muskat sowie Gewürztraminer ist dieses nicht bzw. nur in sehr geringen Mengen enthalten. Ebenfalls nur in Rotwein wird eine Klasse IV Endochitinase identifiziert, die als Allergen in jungem Rotwein bereits beschrieben wurde. Außerdem bedingen Chitin-asen zusammen mit den Thaumatin-ähnlichen Proteinen die Proteininstabilität. Thaumatin-ähnliche Proteine stellen in allen Weinsorten den größten Anteil der
Proteine dar.
Viele der Weinproteine liegen in glykosylierter Form vor, was durch die Perjodsäurefärbung und den Lektinblot gezeigt werden kann.
Mit der Detektion von Thaumatin-ähnlichen Proteinen, Lipid Transfer Proteinen sowie einer Endochitinase werden potentielle Allergene im Wein nachgewiesen sowie strukturell mit be-kannten Allergenen verglichen. Die Kenntnis der Proteinzusammensetzung im Wein bildet die Grundlage für weiterführende Untersuchungen zur Weinstabilität und zur Allergenität von Weinproteinen.
   
Weiteres Abstract: This work focuses on the protein composition of different German wine varities.
Due to the low protein concentration wine proteins from red (Portugieser), rosé (Portugieser Weißherbst) and white (Riesling) wines were enriched by dialysis and lyophilization. Wine proteins were separated by sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel
electrophoresis. Major protein bands were identified by ESI-Q-TOf-Mass Spectrometry after in-gel digestion with trypsin. Significant differences in the protein composition of the analyzed wine varieties were detected. The PR-proteins represent the main proteins in all of the wines, even though there are differences in the protein composition between different wine varieties.
Only Portugieser und Dornfelder Red Wines show a band with a molecular weight of 12 kDa, identified as Lipid Transfer Protein, which was already described as allergen.
This is the first work showing a complete identification of German Portugieser Red Wine. 12 proteins were atrtributed to be grape proteins and 6 proteins derived from yeast. Among the identified constituents are several proteins considered to influence wine stability and previously described potential grape allergens. The potential allergens (Lipid Transfer Proteins, Thaumatin-like Proteins, Endochitinase) were structurally compared to known allergens of other plants,
showing large similarity.
The separation of the differents proteins was at least partially achieved by a combination of precipitation technics with Fast Protein Liquid Chromatography, thereby applaying size exclusion as well as cation and anion exchange.
   
  
Verfügbarkeit prüfen:    URN (urn:nbn:de:hebis:77-19068)
 


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